Herr Max Plach erhielt den Preis für seine Dissertation mit dem Titel: „Evolution of substrate specificity and protein-protein interactions in three enzyme superfamilies“. Die Doktorarbeit wurde am Lehrstuhl für Biophysik und Physikalische Biochemie bei Prof. Dr. Reinhard Sterner in Regensburg durchgeführt. Während seiner Promotionsarbeit zeigte Herr Plach für die Superfamilie der Ribose-Phosphat Binde-Proteine, dass eine enzymatische Bifunktionalität über einen Zeitraum von mehr als zwei Millionen Jahre evolutionär konserviert bleiben kann. Die bioinformatischen Aspekte des Themas eignete sich Herr Plach im Selbststudium an. Ein wichtiger Meilenstein seiner Doktorarbeit war die Identifizierung von Aminosäure-Resten, die eine spezifische Protein-Interaktion ermöglichen. Für diese Wechselwirkungs-Bereiche, berechnete Herr Plach einen Algorithmus, den er als „interface add-ons“ bezeichnete. Er konnte ihn in der Angewandten Chemie veröffentlichen.
Die Masterarbeit von Frau Rebecca Ebenhoch wurde im Rahmen einer Zusammenarbeit zwischen Boehringer Ingelheim (Arbeitsgruppe Dr. Alexander Pautsch) und der Universität Konstanz (Prof. Kay Diederichs) durchgeführt. Gegenstand der von der Rainer-Rudolph-Stiftung ausgezeichneten Arbeit war die kristallographische Charakterisierung von Ketohexokinase (KHK) in verschiedenen Konformationszuständen. KHK ist als Schlüsselenzym des Fruktosestoffwechsels ein wichtiges Zielmolekül für die Entwicklung neuer Medikamente gegen Fruktose-induzierte Stoffwechselerkrankungen. Mit der Aufklärung zahlreicher KHK-Strukturen in Gegenwart verschiedener niedermolekularer Liganden konnte Frau Ebenhoch für den katalytischen Zyklus einen neuen Mechanismus ausarbeiten, der als Grundlage für die weitere Suche nach verbesserten KHK-Inhibitoren dient. Gegenwärtig arbeitet sie an Ihrer Promotion, ebenfalls bei Boehringer Ingelheim.